Е.В. ПОПОВА,
учитель биологии
шк. № 1, п. Уренгой, ЯНАО

Белки

Интегрированный урок биология–химия, 10-й класс

Задачи урока: приступить к изучению органических веществ клетки; рассмотреть основные классы органических веществ, их процентное соотношение в клетке; сформировать знания о химическом составе, образовании и строении белков; дать характеристику основным структурам белковых молекул; повторить материал и проконтролировать знания учащихся по теме «Неорганические вещества клетки».

Оборудование: таблицы по общей биологии «Строение и структура белка», кодограмма «Характеристика белков».

Урок проводится в профильном классе при изучении темы: «Учение о клетке» (В.В. Захаров, С.Г. Мамонтов, Н.И. Сонин: Общая биология: Учебник для 10–11-го класса. – М.: Дрофа, 2002.)

ХОД УРОКА

I. Повторение изученного материала

А. Фронтальная беседа по вопросам.

– Какой уровень организации живой природы мы начали изучать на прошлом уроке?
– Сколько химических элементов обнаружено в составе живых организмов?
– На какие группы делятся элементы, входящие в состав живых организмов?
– Какие соединения они образуют?
– Как заряжен кислород и атомы водорода в молекуле воды?
– Какие связи удерживают молекулы воды друг около друга?
– Какова структура молекулы воды?

Б. Тестовая работа по теме «Функции неорганических соединений в клетке».

(Учащиеся определяют неорганические соединения по их описаниям, признакам или процессам, в которых эти вещества участвуют, и кратко поясняют, какие функции эти вещества выполняют.)

1. Универсальный растворитель.
2. Возбудимость живых организмов, проведение нервных импульсов.
3. Входит в состав хлорофилла.
4. Среда, в которой протекают все биохимические реакции.
5. Необходимы для нормального функционирования ферментов.
6. Транспорт веществ из клетки в клетку.
7. Охлаждение организма.
8. Свертывание крови.
9. Влияет на физические свойства клетки: упругость, тургор, изменение объема.
10. Поддерживает буферные свойства клетки.

В. Дать определение терминам:

– гидрофильные вещества;
– гидрофобные вещества;
– буферность раствора.

II. Изучение нового материала

(Учитель биологии рассказывает об основных органических соединениях клетки.)

Органические соединения – углеродсодержащие вещества, характерные для живой природы. Атомы углерода друг с другом образуют прочную ковалентную связь, в результате чего становится возможным формирование углеродных цепочек разной длины. Цепочки бывают линейные, разветвленные и циклические.

1. Линейные.

2. Разветвленные.

3. Циклические.

Большинство органических веществ – полимеры, состоящие из повторяющихся звеньев – мономеров. Биополимеры – органические соединения, входящие в состав клеток живых организмов. Регулярные биополимеры – вещества, состоящие из одинаковых мономеров. Нерегулярные биополимеры – вещества, состоящие из разных мономеров.

Важнейший класс биополимеров – белки. Белки – это нерегулярные биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот. В составе всех белков обнаруживаются только 26 аминокислот, но 6 из них – нестандартные, образующиеся в результате модификации стандартных аминокислот уже после их включения в полипептидную цепь, поэтому считают, что в состав белков входят лишь 20 -аминокислот.

Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится более 50% сухой массы клетки. Содержание белков в сухой массе различных тканей сильно различается: в мышцах – 80%, в коже – 63%, в печени – 57%, в мозге – 45%, в костях – 28%.

Белки обладают большой молекулярной массой. Так, молекулярная масса яичного альбумина составляет 36 кДа, гемоглобина – 152 кДа, миозина (одного из белков мышц) – 500 кДа. Это в тысячи и десятки тысяч раз больше молекулярных масс неорганических соединений.

Многие белки образуют комплексы с другими органическими и неорганическими соединениями. К некоторым белкам в качестве боковых цепей присоединяются углеводы (сахара), нуклеиновые кислоты и липиды.

На основании этих сравнений и сопоставлений можно сделать вывод о сложности строения белков и их большом значении для жизнедеятельности организма.

(Учитель химии разбирает строение и состав аминокислот. Приводит общую формулу -аминокислоты и формулы аминокислот с радикалами.)

1. Состав аминокислот

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения: в них присутствуют аминогруппы –NH₂, карбоксильные группы –СООH, фенильные радикалы –C₆H₅, радикалы серы –S.

2. Строение аминокислот

У всех аминокислот, входящих в состав белковых молекул, аминогруппа находится в -положении, т.е. у второго углеродного атома. Аминокислоты (за исключением глицина) обладают оптической активностью, т.к. содержат атомы углерода, связанные с четырьмя различными заместителями. В зависимости от геометрических характеристик этого атома углерода, форма аминокислоты называется либо правой, или D-формой, либо левой, или L-формой. Обычно, но не всегда, D-форма вращает плоскость поляризации света по часовой стрелке, что обозначают знаком «плюс». Левая форма аминокислоты вращает плоскость поляризации света против часовой стрелки, что обозначают знаком «минус». Если геометрическая конфигурация соединения известна, то к названию добавляют символы L и D и указывать направление вращения при этом не требуется.

В состав белков входят только L-формы аминокислот.

3. Свойства аминокислот

В состав аминокислоты входит одна или две карбоксильные группы, определяющие ее кислотные свойства. В то же время азот аминогруппы может предоставлять неподеленную электронную пару для образования донорно-акцепторной связи, т.е. может проявлять основные свойства.

Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения с двойственными функциями и могут взаимодействовать друг с другом. При конденсации аминокислот между их остатками образуется пептидная связь и получается соединение, которое называют пептидом. Например, трипептид содержит 3 какие-либо аминокислотных остатка. Соединения, состоящие из 20 и более остатков, называются полипептидами.

Полипептидная цепь содержит боковые функциональные группы, содержащие электроотрицательные атомы О и N и электроположительный атом водорода. Длинная полипептидная цепь в растворе изгибается, поэтому между участками цепи с такими функциональными группами возможно образование водородных связей. В боковой цепи аминокислоты цистеина содержится сульфгидрильная группа –SH. Если при изгибах цепи (или при соприкосновении двух разных цепей) сульфгидрильные группы окажутся рядом, они могут взаимодействовать друг с другом, образуя ковалентную связь – дисульфидные мостики –S–S–.

(Учитель биологии рассказывает о структура белка.)

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул. Всякая система (в том числе и полипептидная цепочка), предоставленная сама себе, стремится к состоянию равновесия, в котором ее энергия минимальна. Для полипептидной цепочки минимум энергии достигается, когда она сворачивается в клубок (или глобулу) и при этом образуется множество всевозможных слабых и сильных связей между ее участками.

Трехмерная структура свернувшейся в глобулу полипептидной цепочки, называется ее конформацией. Образование компактных конформаций возможно благодаря внутримолекулярным и межмолекулярным связям (прежде всего водородных), возникающим между различными группировками аминокислотных остатков полипептидных цепей, а также в результате гидрофобных взаимодействий между неполярными радикалами. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичной структурой белка называют последовательность аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка. Первым белком, у которого была определена аминокислотная последовательность, был гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером с 1944 по 1954 г. Он установил, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых друг около друга дисульфидными мостиками. За эту работу Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

В организме человека обнаружено порядка 100 тыс. различных белков. Имея 20 аминокислот, можно составить огромное количество самых разнообразных комбинацией. Так, если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то возможно 1020 вариантов белковых молекул, отличающихся порядком следования аминокислот, т.е. первичной структурой. Белки же, выделенные из живых организмов, часто образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет ее свойства и пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты в полипептидной цепочке на другую может привести к существенному изменению свойств и функций белка.

Лишь незначительное количество белков имеет конформацию, в которой участки полипептидной цепи не образуют каких-либо структур.

Вторичной структурой белка называют упорядоченно свернутую полипептидную цепь. Основным вариантом вторичной структуры является -спираль, имеющая вид растянутой пружины. Она образуется за счет внутримолекулярных водородных связей между карбоксильными группами и аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали. Практически все СО- и NН- группы спирализованного участка цепи принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, благодаря многочисленности, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость.
Если водородные связи образуются между всеми СО- и NН-группами не последовательных аминокислотных остатков, а протяженных участков цепи, оказавшихся рядом за счет изгибов молекулы белка, то образуется структура такая же прочная, как -спираль, но плоская, а не спиральная. Такая вторичная структура называется -структурой.

Третичная структура – это глобулы, возникающие в результате укладки полипептидных цепей за счет образования химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между боковыми цепями аминокислотных остатков. Важную роль в образовании третичной структуры играют гидрофобные взаимодействия, т.к. во многих белках приблизительно половина аминокислотных остатков имеет гидрофобные боковые цепи. В водных растворах эти боковые цепи стремятся «спрятаться» от воды, группируясь внутри, в то время как гидрофильные цепи в результате гидратации (взаимодействия с молекулами воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы.
У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы остатков цистеина. Третичная структура специфична для каждого белка.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя -субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя -субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

По пространственной структуре белки разделяют на глобулярные и фибриллярные. У глобулярных белков полипептидные цепи на уровне третичной структуры уложены в виде клубков, или глобул. У фибриллярных белков полипептидные цепи уложены в пучки нитей или волокон (фибрилл).

По составу белки делятся на простые – протеины, которые состоят из одних аминокислот, и сложные – протеиды, которые кроме аминокислот содержат другие органические соединения: нуклеопротеиды содержат нуклеиновую кислоту, липопротеиды – липиды, а гликопротеиды – углеводы.

III. Закрепление

Беседа. Учащиея составляют опорную таблицу, работают с кодограммой.

Опорная таблица.

I. Состав аминокислот Гетерофункциональные соединения	Аминогруппа –NH2 Карбоксильная группа –СООН Фенильная группа –С6Н5 Радикалы серы –SH
II. Строение 1. -положение группы –NH2 2. L-форма
III. Свойства 1. Основные свойства: –NH2 2. Кислотные свойства 3. Амфотерные свойства 4. Образование водородных связей 5. Образование дисульфидных мостиков	Образование пептидов

Кодограмма «Строение белков»

Домашнее задание

Изучить текст параграфа 3.2.1. в учебнике. Ответить на вопросы.