О.В. ПЕТУНИН

Продолжение. См. № 11, 12, 13, 14/2005

Уроки биологии в классах естественно-научного профиля

Расширенное планирование, 10 класс

III. Закрепление знаний

Заполнение таблицы «Уровни организации белков».

Таблица 5. Уровни организации белков

IV. Домашнее задание

Изучить параграф учебника (белки, их содержание в живом веществе, строение и свойства аминокислот, образование пептидов, уровни организации белка, классификация белков).

Урок 10–11. Биологические функции белков

Оборудование: таблицы по общей биологии, схемы и рисунки, иллюстрирующие строение белков, схема классификации белков.

I. Проверка знаний

Работа по карточкам

Карточка 1. Юный биохимик, определяя содержание азота в чистом препарате белка, получил величину 39,9%. Как вы можете прокомментировать этот результат?

Карточка 2. Белок гемоглобин встречается у человека в двух вариантах:

• гемоглобин крови здорового человека (... вал-лей-лей-тре-про-вал-глу-лиз...);

• гемоглобин крови больного серповидноклеточной анемией (...вал-лей-лей-тре-про-глу-глу-лиз...). Чем вызвано заболевание?

Карточка  3. Как по молекулярной массе определить число возможных аминокислот в белке? От чего зависит возможная погрешность этой оценки?

Карточка  4. Сколько может существовать вариантов полипептидных цепей, включающих 20 аминокислот и состоящих из 50 аминокислотных остатков? Из 200 остатков?

Карточка  5. Заполните пропуски в тексте: «В результате взаимодействия различных ... и образования ... связей спирализованная молекула белка образует ... структуру, которая, в свою очередь, зависит от ... структуры белка, то есть от ... аминокислот в молекуле полипептида. Субъединицы некоторых белков образуют ... структуру. Примером такого белка является ...».

Карточка 6. Ионы тяжелых металлов (ртути, свинца) и мышьяка, легко связываются с сульфидными группировками белков. Зная свойства сульфидов этих металлов, объясните, что произойдет с белком при соединении с этими металлами. Почему тяжелые металла являются ядами для организма?

Устная проверка знаний по вопросам

1. Белки, их содержание в живом веществе, молекулярная масса.

2. Белки – непериодические полимеры. Строение и свойства аминокислот. Образование пептидов.

3. Первичная и вторичная структуры белковой молекулы.

4. Третичная и четвертичная структуры белка.

5. Классификация белков.

II. Изучение нового материала

1. Денатурация и другие свойства белков

Белки чрезвычайно разнообразны по своим физическим и химическим свойствам. Чем это обусловлено? (Беседа.) Приведем примеры разнообразия свойств белков.

1. Есть белки растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде.

2. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой).

3. У белков встречается разнообразная форма молекул – от нитей (миозин – белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин) и т.д.

Но всегда структура и свойства белка соответствуют выполняемой им функции.

В основе важнейшего свойства всех живых систем – раздражимости, лежит способность белков к обратимому изменению структуры в ответ на действие физических и химических факторов. Поскольку вторичная, третичная и четвертичная структуры белка создаются, в общем, более слабыми связями, чем первичная, то они оказываются менее стабильными. Например, при нагревании они легко разрушаются. При этом хотя у белка и сохраняется в целости первичная структура, он не может выполнять свои биологические функции, становится неактивным. Процесс разрушения природной конформации белка, сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. Разрыв части слабых связей, изменения конформации и свойств происходят и под действием физиологических факторов (например, под действием гормонов). Таким образом регулируются свойства белков – ферментов, рецепторов, транспортеров.

Эти изменения структуры обычно легко обратимы. Обратный денатурации процесс называется ренатурацией. Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов, например антибиотиков, вакцин, сывороток, ферментов; для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.

Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация считается необратимой. Обычно это происходит при разрыве большого количества связей, например при варке яиц.

Таким образом, белки имеют сложное строение, разнообразные формы и состав. Это делает их свойства многообразными. А это, в свою очередь, позволяет белкам выполнять многочисленные биологические функции.

2. Биологические функции белков

Белки выполняют целый ряд важнейших функций в клетке и организме, основными из которых являются следующие.

1. Структурная (строительная). Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. В качестве примера белка, выполняющего структурную функцию, можно привести кератин. Из этого белка состоят волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи расположены прокладки из белков коллагена и эластина. Именно эти белки обеспечивают прочность и упругость кожи. Они же содержатся в связках, соединяющих мышцы с суставами и суставы между собой.

2. Ферментативная. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин, трипсин и др. (подробно свойства белков-ферментов мы рассмотрим на следующих уроках).

3. Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин, они же делают возможным ползание амебы.

4. Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различные транспортные белки. В крови имеются белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам-мишеням. В наружных клеточных мембранах имеются белки-транспортеры, которые обеспечивают активный и строго избирательный транспорт внутрь и наружу клетки сахаров, аминокислот, различных ионов. Известны и другие транспортные белки, например гемоглобин и гемоцианин, переносящие кислород, и миоглобин, удерживающий кислород в мышцах.

5. Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов, обладающих антигенными свойствами, лимфоциты крови образуют особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. В слюне и слезах содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий. Если на слизистую глаз или полости рта попадает микроб, его оболочка разрушается под действием лизоцима, и дальше с ним легко справляются защитные клетки. Фибрин и тромбин способствуют остановке кровотечений.

6. Энергетическая (питательная). Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни. Правда, это не очень выгодно: энергетическая ценность белков по сравнению с жирами невысока и составляет 17,6 кДж (4,1 ккал) энергии на 1 г белка. Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы жиров и углеводов.

7. Регуляторная. Многие (хотя далеко не все) гормоны являются белками – например все гормоны гипофиза, гипоталамуса, поджелудочной железы (инсулин, глюкагон) и др. Гормоны действуют на клетку, связываясь со специфическими рецепторами. Каждый рецептор узнает только один гормон. Рецепторы всех гормонов являются белками. Другим примером могут служить белки, которые регулируют образование и рост отдельных органов и тканей в процессе развития организма из зиготы. Фитохром растений является сложным светочувствительным белком, регулирующим фотопериодическую реакцию у растений.

8. Сигнальная (рецепторная). В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

9. Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться в запас некоторые вещества. Яичный альбумин служит водозапасающим белком в яичном «белке», казеин молока является источником энергии, а белок ферритин удерживает железо в яичном желтке, селезенке и печени.

10. Токсическая. Некоторые белки являются токсинами: яд кобры содержит нейротоксин.

III. Закрепление знаний

Обобщающая беседа по ходу изучения нового материала.

IV. Домашнее задание

Изучить параграф учебника (свойства белков и их биологические функции).

Урок 12–13. Ферменты, их химический состав и структура. Биологическая роль ферментов

Оборудование: таблицы по общей биологии, схемы и рисунки, иллюстрирующие строение и механизм действия ферментов, схема классификации ферментов, оборудование для проведения лабораторной работы.

I. Проверка знаний

Работа по карточкам

Карточка 1. Установлено, что при достаточной калорийности пищи, но при отсутствии в ней белка у животных наблюдаются патологические явления: останавливается рост, изменяется состав крови и т.д. С чем это связано?

Карточка 2. Почему белки называют «носителями и организаторами жизни»?

Карточка 3. Какие особенности строения белковой молекулы обеспечивают ей выполнение многих функций, например транспортной, защитной, энергетической?

Карточка 4. Заполните пропуски в тексте: «Защитные белки называются ... . Они связываются с ..., попадающими в организм и называемыми ... . Среди тысяч разнообразных белков ... узнают только один ... и с ним реагируют. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называется ...».

Карточка 5. Какие сходные функции в живых организмах выполняют белки, углеводы и липиды?

Устная проверка знаний по вопросам

1. Денатурация и другие свойства белков. Связь строения, свойств и функций белков.

2. Биологические функции белков (трое учащихся).

II. Изучение нового материала

1. Ферменты и их значение в процессах жизнедеятельности

Из курса химии вам известно, что такое катализатор. Это вещество, которое ускоряет реакцию, оставаясь в конце реакции неизменным (не расходуясь). Биологические катализаторы называются ферментами (от лат. fermentum – брожение, закваска), или энзимами.

Почти все ферменты – это белки (но не все белки – ферменты!). В последние годы стало известно, что и некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов.

Впервые высокоочищенный кристаллический фермент был выделен в 1926 г. американским биохимиком Дж.Самнером. Этим ферментом была уреаза, которая катализирует расщепление мочевины. К настоящему времени известно более 2 тыс. ферментов, и их количество продолжает расти. Многие из них выделены из живых клеток и получены в чистом виде.

В клетке постоянно идут тысячи реакций. Если смешать в пробирке органические и неорганические вещества точно в тех же соотношениях, что и в живой клетке, но без ферментов, то почти никаких реакций с заметной скоростью идти не будет. Именно благодаря ферментам реализуется генетическая информация и осуществляется весь обмен веществ.

Для названия большинства ферментов характерен суффикс -аза, который чаще всего прибавляется к названию субстрата – вещества, с которым взаимодействует фермент.

2. Строение ферментов

По сравнению с молекулярной массой субстрата ферменты имеют гораздо большую массу. Такое несоответствие наводит на мысль, что не вся молекула фермента участвует в катализе. Чтобы разобраться в этом вопросе, необходимо познакомиться со строением ферментов.

По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Во втором случае в составе фермента кроме белковой части (апофермент) имеется добавочная группа небелковой природы – активатор (кофактор, или кофермент), вследствие чего образуется активный голофермент. Активаторами ферментов выступают:

1) неорганические ионы (например, для активации фермента амилазы, находящегося в слюне, необходимы ионы хлора (Сl–);

2) простетические группы (ФАД, биотин), прочно связанные с субстратом;

3) коферменты (НАД, НАДФ, кофермент А), непрочно связанные с субстратом.

Белковая часть и небелковый компонент в отдельности лишены ферментативной активности, но, соединившись вместе, приобретают характерные свойства фермента.

В белковой части ферментов содержатся уникальные по своей структуре активные центры, представляющие собой сочетание определенных аминокислотных остатков, строго ориентированных по отношению друг к другу (в настоящее время структура активных центров ряда ферментов расшифрована). Активный центр взаимодействует с молекулой субстрата с образованием «фермент-субстратного комплекса». Затем «фермент-субстратный комплекс» распадается на фермент и продукт или продукты реакции.

Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э.Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, т.е. пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют (комплементарны) друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» – ферменту. Так, активный центр лизоцима (фермента слюны) имеет вид щели и по форме точно соответствует фрагменту молекулы сложного углевода бактериальной палочки, которая расщепляется под действием этого фермента.

В 1959 г. Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу назвали гипотезой «руки и перчатки» (гипотеза индуцированного взаимодействия). Этот процесс «динамического узнавания» – на сегодня наиболее распространенная гипотеза.

3. Отличия ферментов от небиологических катализаторов

Ферменты во многом отличаются от небиологических катализаторов.

1. Ферменты значительно эффективнее (в 10⁴–10⁹ раз). Так, единственная молекула фермента каталазы может расщепить за одну секунду 10 тыс. молекул токсичной для клетки перекиси водорода:

2Н₂О₂ ––> 2H₂O + O₂­,

которая возникает при окислении в организме различных соединений. Или еще один пример, подтверждающий высокую эффективность действия ферментов: при комнатной температуре одна молекула уреазы способна за за одну секунду расщепить до 30 тыс. молекул мочевины:

H₂N–CO–NH₂ + Н₂О ––> СО₂­ + 2NН₃­.

Не будь катализатора, на это потребовалось бы около 3 млн лет.

2. Высокая специфичность действия ферментов. Большинство ферментов действуют лишь на один или очень небольшое число «своих» природных соединений (субстратов). Специфичность ферментов отражает формула «один фермент – один субстрат». Благодаря этому в живых организмах множество реакций катализируется независимо.

3. Ферменты доступны тонкой и точной регуляции. Активность фермента может увеличиваться или уменьшаться при незначительном изменении условий, в которых он «работает».

4. Небиологические катализаторы в большинстве случаев хорошо работают лишь при высокой температуре. Ферменты же, присутствуя в клетках в малых количествах, работают при обычной температуре и давлении (хотя рамки действия ферментов ограничены, так как высокая температура вызывает денатурацию). Поскольку большинство ферментов являются белками, их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: t=35–45 °C; слабощелочная среда (хотя для каждого фермента существует свое оптимальное значение рН).

5. Ферменты образуют комплексы – так называемые биологические конвейеры. Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

6. Ферменты способны регулироваться, т.е. «включаться» и «выключаться» (правда, это относится не ко всем ферментам, например, не регулируется амилаза слюны и ряд других пищеварительных ферментов). В большинстве молекул апоферментов есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, «сходящий» с полиферментного конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта мало, то фермент активизируется. Так регулируется множество биохимических процессов.

Таким образом, ферменты обладают целым рядом преимуществ по сравнению с небиологическими катализаторами.

4. Механизм действия ферментов

Ферменты действуют в живых организмах по тем же законам, что и любые катализаторы. Ферментативный катализ основан на снижении энергетического барьера (так называемой энергии активации) за счет образования промежуточных комплексов фермента с субстратом. В отсутствии, например, амилазы реакция между крахмалом и водой не идет потому, что молекулы не обладают достаточной для этой цели энергией. Фермент ускоряет химический процесс, т.к. в его присутствии требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции. Рассмотрим механизм действия ферментов подробнее.

1. Катализируя реакцию, фермент тесно сближает молекулы «своих» субстратов, так что те части молекул, которым предстоит прореагировать, оказываются рядом.

2. Субстрат, присоединившись к ферменту, несколько изменяется. Фермент может притягивать электроны, вследствие чего в некоторых связях молекулы субстрата будет возникать напряжение. Это в свою очередь повышает реакционную способность молекулы, так как связи между атомами ослабевают, и они легче высвобождаются (предполагается, что именно так фермент и ускоряет реакцию).

3. Фермент «отрывает» атом (или атомы) от каждого из субстратов, после чего субстраты соединяются.

4. Отделившиеся атомы соединяются друг с другом и покидают фермент. Теперь фермент способен присоединить новые молекулы субстратов.

Чаще всего ферменты приурочены к определенным клеточным структурам. Они сохраняют свои свойства и вне организма. Ферменты успешно используют в хлебопекарной, пивоваренной, винодельческой, кожевенной, химической промышленности.

5. Классификация ферментов

Работа учащихся с текстом учебника и заполнение таблицы «Важнейшие группы ферментов» с последующей проверкой.

Таблица 6. Важнейшие группы ферментов

III. Закрепление знаний

Лабораторнаяработы № 1. «Изучение каталитической активности фермента каталазы в живых тканях»

Оборудование: штативы, пробирки, склянки со свежим 3%-ным раствором пероксида водорода, ткани растений и животных, баночки с водой и элодеей, микроскопы, предметные и покровные стекла, пинцеты и пипетки.

Ход работы

1. Прилейте по 2 мл пероксида водорода в пробирки с сырым мясом, вареным мясом, сырым и вареным картофелем. Объясните наблюдаемые вами явления при действии пероксида на живые и мертвые ткани.

2. На предметное стекло в каплю воды поместите лист элодеи и рассмотрите под микроскопом при малом увеличении место отрыва листа от стебля.

3. Нанесите на лист элодеи две капли пероксида водорода, накройте покровным стеклом и под микроскопом рассмотрите место отрыва листа от стебля. Объясните бурное выделение пузырьков газа из поврежденных клеток листа элодеи.

4. Выводы.

• Как проявляется активность фермента в живых и мертвых тканях? Почему?

• Различается ли активность фермента в живых тканях растений и животных?

• Как бы вы предложили измерить скорость разложения пероксида водорода?

• Как вы считаете, все ли живые организмы содержат фермент каталазу, обеспечивающий разложение перекиси водорода? Ответ обоснуйте.

IV. Домашнее задание

Изучить параграф учебника (ферменты, их значение, строение, механизм действия и классификацию).

Урок 14–15. Нуклеиновые кислоты – непериодические полимеры. Строение нуклеотида. Образование полинуклеотидов. Образование двухцепочечной молекулы ДНК. Принцип комплементарности

Оборудование: таблицы по общей биологии, схемы и рисунки, иллюстрирующие строение и механизм действия ферментов, схема классификации ферментов, схема строения нуклеотида, модель строения ДНК.

I. Проверка знаний

Работа по карточкам

Карточка 1. Известно, что скорость химических реакций при снижении температуры на 10 °С уменьшается всего в 2–3 раза. Биохимики для большей стабильности анализируемых образцов хранят их при пониженной температуре. Тем не менее если у замерзающего человека температура тела падает хотя бы на 10 °С, то это приводит к серьезным, часто необратимым последствиям. Нет ли здесь противоречия?

Карточка 2. Из записных книжек Кифы Мокиевича: «Протеаза – фермент, расщепляющий пептидные связи в белках. Амилаза – фермент, расщепляющий гликозидные связи в углеводах. Известно, что все ферменты обладают крайне высокой специфичностью и подходят к субстрату, как ключ к замку. Раз субстраты у ферментов совпадают, то одинаковы и сами ферменты. Отсюда следует, что биохимикам достаточно изучить одну амилазу (скажем, из слюны человека) и одну протеазу (скажем, из стирального порошка) – ведь они идентичны!» Как бы вы могли возразить Кифе Мокиевичу?

Карточка 3. Из тканей крысы был выделен некоторый фермент. Его раствор при +4 °С сохраняет каталитическую активность на протяжении нескольких недель. После же того, как его поместили на 2 ч в термостат при +40 °С, он утратил 50% активности. Верно ли, что еще через 2 ч он стал бы полностью неактивным? Но в теле крысы отнюдь не +4 °С, а как раз +40 °С. Так нужен ли ей такой нестойкий фермент?

Карточка 4. Попробуйте составить список ферментов, необходимых для существования любой клетки. Если название того или иного фермента вам неизвестно, достаточно указать катализируемую им реакцию.

Карточка 5. Экспериментатор, изучая скорость расщепления белка протеазой, обнаружил, что она с течением времени сначала выросла в несколько раз, а потом упала – до полной утраты активности фермента. Как можно объяснить эту закономерность? Какие протеазы, по вашему мнению, обладают таким свойством?

Карточка 6. Почему активность фермента может зависеть от рН?

Карточка 7. Какими способами клетка может управлять скоростями протекающих в ней химических процессов? А какими способами может регулировать скорости химических процессов организм человека?

Карточка 8. Как вы понимаете «каталитический (ферментативный) конвейер в клетке»? В чем заключается преимущество конвейерного расположения молекул ферментов на мембране по сравнению со свободным, беспорядочным их положением в цитоплазме?

Устная проверка знаний по вопросам

1. Ферменты и их значение в процессах жизнедеятельности.

2. Строение ферментов и причина их высокой специфичности.

3. Отличия ферментов от небиологических катализаторов.

4. Механизм действия ферментов.

5. Классификация ферментов.

II. Изучение нового материала

1. Нуклеиновые кислоты, их содержание в клетке, размеры молекул и молекулярная масса

Нуклеиновые кислоты – природные высокомолекулярные органические соединения, полинуклеотиды, обеспечивающие хранение и передачу наследственной (генетической) информации в живых организмах.

Эти органические соединения были открыты в 1869 г. швейцарским врачом И.Ф. Мишером в клетках, богатых ядерным материалом (лейкоцитах, сперматозоидах лосося). Нуклеиновые кислоты являются составной частью клеточных ядер, поэтому они и получили такое название (от лат. nucleus – ядро). Помимо ядра нуклеиновые кислоты встречаются также в цитоплазме, центриолях, митохондриях, хлоропластах.

В природе существуют нуклеиновые кислоты двух типов: дезоксирибонуклеиновые (ДНК) и рибонуклеиновые (РНК). Они различаются по составу, строению и функциям. ДНК имеет двухцепочечную молекулу, а РНК – одноцепочечную. Содержание нуклеиновых кислот в живом веществе – от 1 до 2%.

Нуклеиновые кислоты – биополимеры, достигающие огромных размеров. Длина их молекул равна сотням тысяч нанометров (1 нм = 10^–9 м), это в тысячи раз больше длины белковых молекул. Особенно велика молекула ДНК. Молекулярная масса нуклеиновых кислот достигает десятков миллионов и миллиардов (10⁵–10⁹). Например, масса ДНК кишечной палочки равна 2,5x10⁹, а в ядре половой клетки человека (гаплоидный набор хромосом) длина молекул ДНК составляет 102 см.

2. НК – непериодические полимеры. Типы нуклеотидов и их строение

Нуклеиновые кислоты – непериодические биополимеры, полимерные цепи которых образованы мономерами, называемыми нуклеотидами. В молекулах ДНК и РНК содержится по четыре типа нуклеотидов. Нуклеотиды ДНК называют дезоксирибонуклеотидами, а РНК – рибонуклеотидами. Нуклеотидный состав ДНК и РНК отражают данные таблицы.

Таблица 7. Состав нуклеотидов ДНК и РНК

Рассмотрим строение нуклеотида. Нуклеотиды – сложные органические соединения, включающие в себя три компонента. Схема строения нуклеотида ДНК приведена на рисунке.

1. Азотистые основания имеют циклическую структуру, в состав которой наряду с атомами углерода входят атомы других элементов, в частности азота. За присутствие в этих соединениях атомов азота они и получили название «азотистые», а поскольку обладают щелочными свойствами – «основания». Азотистые основания нуклеиновых кислот относятся к классам пиримидинов и пуринов. Пиримидиновые основания являются производными пиримидина, имеющего в составе своей молекулы одно кольцо. В составе дезоксирибонуклеотидов обнаруживаются пиримидиновые основания тимин и цитозин, а в составе рибонуклеотидов – цитозин и урацил. Урацил отличается от тимина отсутствием метильной группы (–СН₃).

Пиримидиновые основания

Пуриновые основания

Пуриновые основания являются производными пурина, имеющего два кольца. К пуриновым основаниям относятся аденин и гуанин. Они входят в состав нуклеотидов как ДНК, так и РНК.

По содержащемуся азотистому основанию нуклеотиды и получили свое название. Например, нуклеотид, содержащий азотистое основание тимин называется тимидиловым, урацил – уридиловым и т.д. Азотистые основания и нуклеотиды в целом принято обозначать заглавными русскими или латинскими начальными буквами.

2. Углевод – пентоза (C₅). Этот компонент также принимает участие в образовании нуклеотидов. В составе нуклеотидов ДНК содержится пентоза – дезоксирибоза, а в составе нуклеотидов РНК – рибоза. Углеводный состав нуклеотидов отражен, как мы видим, в названиях нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая и рибонуклеиновая. Соединения пентозы с азотистым основанием получили название «нуклеозиды».

3. Остаток фосфорной кислоты. Фосфат придает нуклеиновым кислотам кислые свойства.

Итак, нуклеотид состоит из азотистого основания, пентозы и фосфата. В составе нуклеотидов с одной стороны к углеводу присоединено азотистое основание, а с другой – остаток фосфорной кислоты.

Продолжение следует