А.Д. МИКИТЮК

Аминокислоты

По важности роли, которую играют аминокислоты в функционировании всех живых организмов, они занимают одно из первых мест. Поэтому в курсах химии и биологии этим соединениям уделяется так много внимания. Прежде всего необходимо знать формулы и названия важнейших аминокислот, иметь представление о синтезе и химических свойствах этих соединений, уметь составлять из них пептидную цепь – структурную основу полипептидов, или белков.

Аминокислоты являются бифункциональными соединениями, которые содержат в молекуле две реакционноспособные группы: карбоксильную (–СООН) и аминогруппу (–NH₂). Аминокислоты (кроме глицина) существуют в двух стереоизомерных формах – L и D, вращающих плоскость поляризации света соответственно влево и вправо. Все живые организмы синтезируют и усваивают только L-аминокислоты, а D-аминокислоты для них либо безразличны, либо вредны. В естественных белках встречаются преимущественно -аминокислоты, в молекуле которых аминогруппа присоединена к первому атому
(-атому) углерода; у -аминокислот аминогруппа находится при втором атоме углерода. Аминокислоты являются мономерами, из которых строятся полимерные молекулы – протеины, или белки.

Общая структурная формула -аминокислот приведена на рисунке 1. Молекула аминокислоты содержит и кислотную, и основную группы, поэтому она может превращаться в биполярный ион, или цвиттерион. В обычных условиях равновесие в этой реакции сильно смещено в сторону цвиттериона.

 Рис. 1. Молекулярная (а) и цвиттерионная (б) формы аминокислот

Природные аминокислоты

В таблице приведены названия, структурные формулы, а также стандартные трех- и однобуквенные обозначения 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков. Аминокислоты в таблице можно было бы расположить разными способами, например в алфавитном порядке или в порядке возрастания молекулярных масс. Однако наиболее удобной классификацией является подразделение аминокислот на четыре группы согласно полярности их боковых цепей: неполярные; полярные, но не образующие ионов; кислотные; основные.

Таблица. Природные -аминокислоты

Другие природные аминокислоты

Хотя большая часть растительных и животных белков состоит из вышеуказанных 20 аминокислот, в белках обнаружены и некоторые другие аминокислоты. Например, 4-гидрокси-L-пролин и 5-гидрокси-L-лизин являются важными составляющими коллагенов – белков кожи, костей, зубов, кровеносных сосудов, сухожилий, хрящей и соединительных тканей, составляющих около 30% массы тела человека. Названные L-аминокислоты образуются в результате окисления L-пролина и L-лизина:

В печени найдены L-орнитин и L-цитруллин, которые участвуют в цикле мочевины – метаболическом пути превращения аммиака в мочевину.

L-тироксин – йодсодержащий гормон, вырабатываемый щитовидной железой и образующийся из аминокислоты тирозина. Его роль состоит в регулировании процессов метаболизма (превращения веществ) в клетках органов и тканей.

4-аминобутановая кислота (-аминомасляная кислота, ГАМК) является нейротрансмиттером (передатчиком нервных импульсов) и обнаружена в высокой концентрации (0,8 мМ) в мозге. В небольших количествах она содержится и в других тканях животных. Эта аминокислота синтезируется в нервных тканях путем декарбоксилирования -карбоксильной группы глутаминовой кислоты:

Синтез аминокислот

Если в недавнем прошлом -аминокислоты получали в небольших количествах, преимущественно для научных исследований, то в настоящее время налажено их многотоннажное промышленное производство. Это связано, например, с тем, что -аминокислоты являются необходимым компонентом комбикормов и синтетической пищи на углеводной основе.

Химический синтез аминокислот

В лабораторных условиях химический синтез аминокислот осуществляют при взаимодействии
-галогенокарбоновых кислот с аммиаком. Исходные -галогенокислоты обычно получают по реакции Гелля–Фольгарда–Зелинского:

В синтезе Штреккера альдегид превращают в -аминокислоту с удлинением углеродной цепи на один атом углерода. Процесс проходит в две стадии. На первой стадии в результате реакции альдегида с NH₄Cl и NaCN получают -аминонитрил; на второй – при гидролизе нитрильной группы -аминонитрила получают аминокислоту:

Очень распространен способ получения -аминокислот с использованием малонового эфира. При этом один из атомов водорода метиленовой группы малонового эфира замещается на аминогруппу, а другой – на соответствующий требуемой аминокислоте углеводородный радикал. В результате гидролиза полученного диэтилового эфира и последующего декарбоксилирования дикислоты получают нужную аминокислоту:

Еще один способ синтеза аминокислот заключается в восстановительном аминировании (восстановлении водородом в присутствии аммиака) -оксокарбоновых кислот:

Биологический синтез аминокислот

В живых организмах аминокислоты синтезируются без участия неорганических катализаторов и высоких температур с помощью ферментативных процессов включения аммиака в органические соединения. Известны три основные реакции такого включения: аминирование, переаминирование и включение аммиака в пиримидины и мочевину.

Реакция первого типа – образование глутамата из -кетоглутарата и аммиака – катализируется ферментом глутаматдегидрогеназой.

В реакциях переаминирования аминокислоты образуются из органических кислот в результате переноса аминогруппы от другой аминокислоты-донора при участии пиридоксальфосфата:

Наконец, большое значение имеют реакции третьего типа, приводящие к включению аммиака в мочевину и катализируемые карбамоилфосфатсинтазой:

Аминокислоты, белки и питание

Организмы заметно различаются по своей способности синтезировать аминокислоты, из которых строятся их белки. Большинство микроорганизмов и растений синтезируют все необходимые им аминокислоты, но животные и человек около половины аминокислот синтезировать не умеют. Поэтому применительно к животным возникло деление аминокислот на заменимые, синтез которых идет в организме, и незаменимые, которые организм должен получать в достаточных количествах с пищей. К незаменимым аминокислотам относятся: валин, изолейцин, лейцин, метионин, триптофан, фенилаланин, аргинин, гистидин, лизин.

Реакции аминокислот

Реакции, в которые вступают -аминокислоты, характерны для аминов и карбоновых кислот. Например, из глицина можно получать следующие соединения:

Реакция (д) с солью азотистой кислоты, сопровождающаяся выделением азота, является методом количественного (по объему азота) анализа аминокислот (метод Ван-Слайка).

Основной по биологической значимости реакцией, в которую вступают аминокислоты, является реакция их поликонденсации, в результате которой образуется полипептидная цепь. В полипептидной цепи остатки аминокислот соединены между собой пептидной связью, образующейся между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминной группой другой. По числу остатков различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д., олигопептиды (с небольшой длиной цепи) и белки.

Продолжение следует