О.В. ПЕТУНИН

Продолжение. См. № 11, 12, 13/2005

Уроки биологии в классах естественно-научного профиля

Расширенное планирование, 10 класс

6. Верны следующие суждения:

а) молекула воды не имеет заряженных участков;
б) молекула воды – диполь;
в) атом кислорода в молекуле воды несет частично отрицательный, а атомы водорода – частично положительные заряды;
г) атом кислорода в молекуле воды несет частично положительный, а атомы водорода – частично отрицательные заряды.

7. Утверждение: «Дигидрофосфат-ионы способны понизить рН клетки, превращаясь в гидрофосфат-ионы»:

а) верно;
б) неверно.

Ответы

Вариант 1: 1 – б; 2 – в, г; 3 – а, б, в, г, е, ж, з; 4 – б; 5 – б; 6 – б; 7 – б, в.

Вариант 2: 1 – б; 2 – а, б, д, з; 3 – б; 4 – а, б, г, е; 5 – б; 6 – б, в; 7 – а.

II. Изучение нового материала

1. Белки, их содержание в живом веществе и молекулярная масса

Из органических веществ живого вещества на первом месте по количеству и значению стоят белки, или протеины (от греч. протос – основной, первичный). В составе ныне живущих на Земле организмов содержится около 1 трлн т белков. От массы, например животной, клетки белки составляют 10–18%, т.е. половину сухого веса клетки.

Белковых молекул в каждой клетке содержится, по меньшей мере, несколько тысяч.

Белки – это высокомолекулярные полимеры (макромолекулы) с молекулярной массой от 6 тыс. до 1 млн и выше. По сравнению с молекулами спирта или органических кислот белки выглядят просто великанами. Так, молекулярная масса инсулина – 5700, яичного альбумина – 36 000, миозина – 500 000.

В состав белков входят атомы С, Н, О, N, S, Р, иногда Fe, Сu, Zn. Для выяснения химического строения белков знаний их элементарного состава недостаточно. Например, эмпирическая формула гемоглобина – C₃₀₃₂Н₄₈₁₆О₈₇₂S₈Fe₄ – ничего не говорит о характере расположения атомов в молекуле. Необходимо познакомиться с особенностями строения белковых молекул подробней.

2. Белки – непериодические полимеры. Строение и свойства аминокислот

По своей химической природе белки являются непериодическими полимерами. Мономерами белковых молекул являются аминокислоты. Вообще аминокислотой можно назвать любое соединение, содержащее одновременно аминогруппу (–NH₂) и группировку органических кислот – карбоксильную группу (–СООН). Число возможных аминокислот очень велико, но белки образуют только 20 так называемых золотых, или стандартных, аминокислот (8 из них являются незаменимыми, т.к. не синтезируются в организмах животных и человека). Именно сочетание этих 20 аминокислот и дает все многообразие белков. После того как молекула белка собрана, некоторые аминокислотные остатки в ее составе могут подвергаться химическим изменениям, так что в «зрелых» белках можно обнаружить до 30 различных аминокислотных остатков (но строятся все белки исходно все равно только из 20!). Аминокислоты, образующиеся в результате модификации стандартных аминокислот уже после их включения в полипептидную цепь, называются нестандартными.

В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления пищеварительными ферментами белков пищи или распада собственных запасных белков. В зависимости от аминокислотного состава белки бывают полноценными, содержащими весь набор аминокислот, и неполноценными, в составе которых отсутствуют какие-то аминокислоты.

Общая формула аминокислот изображена на рисунке. В левой части формулы расположена аминогруппа –NH₂ а в верхней – карбоксильная группа –СООН. Группа –NH₂ имеет основные свойства, группа –СООН – кислотные свойства. Таким образом, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства кислоты и основания.

Аминокислоты отличаются своими радикалами (R), в роли которых могут быть самые разные соединения (работа с рисунками учебника). Это обусловливает большое разнообразие аминокислот.

Амфотерными свойствами аминокислот обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Две аминокислоты соединяются за счет реакции конденсации в одну молекулу путем установления связи между углеродом кислотной и азотом основной групп с выделением молекулы воды.

Образование пептидной связи

Связь, изображенная слева, называется пептидной (от греч. пепсис – пищеварение). Этот термин напоминает нам о том, что эта связь гидролизуется пищеварительным ферментом желудочного сока пепсином. По природе пептидная связь является ковалентной.

Соединение двух аминокислот называется дипептидом, трех – трипептидом и т.д. Примером трипептида может служить белок глютатион, состоящий из остатков глицина, цистеина и глютаминовой кислоты. Он содержится во всех живых клетках (особенно много его в зародыше пшеничного зерна и дрожжах) и активно участвует в обмене веществ.

Глютатион

В основном же белки, входящие в состав живых организмов, включают в себя сотни и тысячи аминокислот (чаще всего от 100 до 300), поэтому их называют полипептидами. Аминокислоты в составе белковой полипептидной цепи называют аминокислотными остатками.

Пептиды различаются числом (n), природой, порядком или последовательностью своих аминокислотных остатков. Их можно сравнить со словами разной длины, в написании которых использован алфавит, состоящий из 20 букв. Из 20 аминокислот можно теоретически получить 1020 возможных вариантов цепей, длиной каждая не менее чем 10 аминокислотных остатков. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков. В этом кроется источник бесконечного разнообразия белковых молекул, что является важной предпосылкой эволюционного процесса.

3. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка

Как показало изучение свойств белков в растворах, макромолекулы белков имеют форму компактных шаров (глобул) или вытянутых структур – фибрилл. Исследования показали, что в укладке пептидной цепи нет ничего случайного или хаотичного. Она свертывается упорядоченно, для каждого белка определенным образом. Полярные боковые группы аминокислот стремятся расположиться на поверхности глобулы, где могут взаимодействовать с водой, а неполярные группы располагаются внутри.

Образование глобулы

Для того, чтобы разобраться в замысловатой укладке (архитектонике) белковой макромолекулы, следует рассмотреть в ней несколько уровней организации.

Первичной структурой белка называется полная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Она определяется генотипом, т.е. генами организма. В первичной структуре все связи между аминокислотными остатками являются ковалентными и, следовательно, прочными. Разные белки отличаются друг от друга по первичной структуре: кератин имеет одну последовательность аминокислот, пепсин – другую, соматотропин (гормон роста) – третью и т.д. В первичной структуре белка можно различить N-конец цепочки, содержащий свободную NH₂-группу, и С-конец, содержащий свободную СООН-группу.

Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером в 1944–1954 гг. Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (из 21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых друг около друга дисульфидными мостиками.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислот, последовательно соединенных пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходим более высокий уровень структурной организации, выражающийся в усложнении пространственного расположения мономеров.

Вторичная структура белка представлена спиралью, в которую закручивается полипептидная цепь. Группы N–H и С=О, входящие в пептидную связь, заметно поляризованы: азот обладает большей электроотрицательностью, чем водород, а кислород – большей, чем углерод.

Кислород группы С=О может образовывать водородные связи с водородом группы N–H (разумеется, расположенной в другой пептидной связи).

Одной из разновидностей вторичной структуры является -спираль, где каждый атом кислорода связан с атомом водорода четвертой по ходу спирали NH-группы.

-спираль

Любопытно, что эта сложная красивая структура сперва была предсказана известным биохимиком Л.Полингом теоретически и лишь потом обнаружена экспериментально.

Альтернативная вторичная структура -слой (или складчатый слой) имеет водородную связь между звеньями соседних полипептидных цепей.

-слой

Третичная структура белка представляет собой сложную трехмерную пространственную упаковку
-спиралей и -слоев. Эта трехмерная структура устанавливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи несколько типов:

1) ионные, возникающие за счет электростатического взаимодействия между отрицательно и положительно заряженными боковыми группами;

2) гидрофобные («не любящие воду»), устанавливающиеся за счет стремления неполярных радикалов объединяться друг с другом, а не смешиваться с окружающей их водной средой;

3) дисульфидные, которые образуются между атомами серы SH-групп двух остатков аминокислоты цистеина. Эти S–S связи по своей природе являются ковалентными;

4) водородные, которые также возникают за счет взаимодействия между атомами радикалов.

Третичная структура белка не является конечной. Для некоторых белков, чаще всего регуляторных, характерна четвертичная структура, необходимая им для эффективного выполнения функции.

Четвертичная структура представлена ассоциантом, состоящим из нескольких полипептидных цепей. Например, сложная молекула гемоглобина состоит из двух -субъединиц (141 аминокислотный остаток) и двух -субъединиц (146 аминокислотных остатков). Каждая субъединица связана с молекулой железосодержащего гема. В результате их объединения образуется функционирующая молекула гемоглобина. Только в такой упаковке гемоглобин работает полноценно, то есть способен переносить кислород. Четвертичная структура стабилизируется теми же связями, что и третичная.

Пространственная конфигурация белка т.е. третичная и четвертичная структуры называется конформацией. Конформация белка определяется его первичной структурой: белковая цепочка с определенной последовательностью аминокислот самопроизвольно укладывается с образованием природной пространственной конфигурации. Это получило название «самосборка белковой молекулы». Если полипептидную цепь взять за концы, растянуть ее и затем отпустить, то она всякий раз будет свертываться в одну и ту же структуру, характерную для этого вида полипептида.

В то же время из сказанного, очевидно, следует, что, изменив всего лишь одну аминокислоту в каком-либо полипептиде, мы получим молекулу с совершенно иной структурой, а значит и с иными свойствами.

Уровни организации белковых молекул

4. Классификация белков

Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняет создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе. Поэтому рассмотрим несколько классификаций белков.

1. Классификация белков по составу.

Простые белки (протеины) – состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, гистоны, склеропротеины).

Сложные белки (протеиды) – состоят из глобулярных белков и небелкового материала. Небелковую часть называют простетической группой (фосфопротеиды, гликопротеиды, нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды).

2. Классификация белков по их структуре.

Фибриллярные – образуют длинные волокна или слоистые структуры (коллаген, миозин, фиброин, кератин). Они нерастворимы в воде.

Глобулярные – их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы (ферменты, антитела, гормон инсулин).

Промежуточные – фибриллярной природы, но растворяются в воде (фибриноген).

3. Классификация белков по функциям.

Структурные – входят в различные структуры клетки и организма.

Ферменты – являются биологическими катализаторами.

Гормоны – являются регуляторами биологических функций.

Транспортные – переносят различные вещества.

Защитные – обеспечивают иммунные реакции организма.

Сократительные – участвуют в сокращении мышечных волокон.

Запасные – служат резервными веществами клетки и организма.

Токсины – являются ядами, используемыми живыми существами в целях защиты или нападения.

Таким образом, подходы к классификации белков могут быть различными.

Продолжение следует