М. К. Малинина ;
Ю. О. Шевяхова
Строение и свойства белков
Цель урока: сформировать понятие о белке, его структуре, физических и химических свойствах.
Ход урока
I. Организационный момент
II. Актуализация знаний
(Ученикам заранее предлагается повторить тему «Аминокислоты».)
Два ученика работают у доски.
Задание 1. Напишите формулы 2-аминопропановой кислоты (аланина) и 3-метил-2-аминобутановой кислоты (валина). Какие еще названия для этих кислот вы можете предложить?
Задание 2. Напишите формулу 2-аминоэтановой кислоты. Какие еще названия этой кислоты вам известны? Составьте дипептид из двух остатков этой кислоты. Укажите место пептидной связи.
Фронтальная беседа.
– Какие две функциональные группы
входят в состав аминокислот?
– Что представляют собой аминокислоты с точки
зрения кислотно-основных свойств? За счет каких
функциональных групп реализуются эти свойства?
– Дайте понятие пептидной связи.
– Могут ли аминокислоты образовывать водородные
связи? За счет каких групп атомов?
– Какие вещества называются полимерами?
Приведите примеры известных вам полимеров.
III. Постановка познавательной задачи
Учащиеся, работавшие у доски, отчитываются о выполненном задании.
На доске изображен дипептид, состоящий из двух остатков глицина, и приведены формулы двух аминокислот: аланина и валина.
Может ли образоваться дипептид из разных по составу аминокислот? (Слайд 1.) Для того чтобы ответить на этот вопрос, обратите внимание на место пептидной связи в дипептиде.
Ответ. В образовании пептидной связи принимают участие аминогруппа одной аминокислоты и карбоксильная группа другой аминокислоты; боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании дипептида.
Возможно ли дальнейшее присоединение аминокислот к этому веществу? Ответ обоснуйте.
Ответ. Присоединение возможно, т.к. у молекулы дипептида имеются свободные карбоксильная группа (С-конец) и аминогруппа (N-конец). Цепь может расти с обеих сторон (слайд 2).
Сколько вариантов соединения вы можете предложить?
Ответ. Два. Когда аминокислота глицин стоит на первом месте и когда аминокислота глицин стоит на втором месте (слайд 3).
В клетках и тканях организмов обнаружено свыше 170 различных аминокислот, и из них 20 -аминокислот входят в состав важнейших биологических веществ, называемых белками. Попробуйте дать определение белка.
Ответ. Белки – это линейные биологические полимеры, состоящие из -аминокислот.
Запишите это определение в своих рабочих листках.
Перед вами две полипептидные цепочки. Какой из пептидов может входить в состав белка и почему? (Слайд 4.)
Ответ. Первый, потому что он образован -аминокислотами.
За счет каких связей образуется первичная структура белка?
Ответ. Первичная структура образуется за счет пептидных связей.
Запишите это в таблицу в рабочем листке.
Но белок гораздо более сложная макромолекула, чем линейная полипептидная цепочка. Помимо первичной структуры белка необходимо рассматривать вторичную, третичную, а в некоторых случаях и четвертичную структуры. В образовании вторичной структуры белка огромную роль играют водородные связи. Водородные связи образуются электроотрицательными атомами (кислородом, азотом и др.), с одним из которых связан атом водорода, причем все три атома находятся на одной прямой.
Существуют два типа вторичной структуры (-спираль и -структура), но в основе каждого из них лежат водородные связи (слайд 5). Запишите это в рабочие листки.
Третичная структура белка – это способ расположения -спиралей и -структур в пространстве. Она осуществляется за счет ковалентных связей между атомами серы различных аминокислот (дисульфидные мостики S–S) и гидрофильно-гидрофобных (гидро – вода; филос – любовь; фобос – ненависть) взаимодействий (слайд 6). Запишите это в рабочие листки.
Некоторые белки образуют четвертичную структуру, осуществляемую также за счет водородных связей, гидрофильно-гидрофобных взаимодействий и электростатических сил притяжения. Некоторые белки, имеющие четвертичную структуру, состоят из иона металла и белковой части, образованной несколькими белковыми цепями (разными или одинаковыми по первичной структуре) (слайд 7). Запишите в рабочие листки.
Белки осуществляют свои функции правильно только при наличии соответствующей третичной (и четвертичной, если таковая имеется) структур.
Физические свойства белков
Белки – высокомолекулярные соединения, т.е. это вещества с высокой молекулярной массой. Молекулярная масса белков составляет от 5 тыс. до миллионов а.е.м. (инсулин – 6500 Да; белок вируса гриппа – 32 млн Да).
Растворимость белков в воде зависит от их функций. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал для тканей сухожилий, мускульных и покровных. Такие белки в воде нерастворимы.
Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см2 выдерживает вес в 5 т, а на женской косе из 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАЗ весом 20 т.
Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образуются растворы, называемые коллоидными. (Демонстрация растворения альбумина в воде.)
Химические свойства белков
Белки участвуют в не совсем обычных химических реакциях, т.к. они являются полимерными молекулами. Посмотрите в свои рабочие карточки и ответьте на следующие вопросы.
Какая связь является более прочной: пептидная или водородная?
Ответ. Пептидная, т.к. эта связь относится к ковалентной химической связи.
Какие структуры белков будут разрушаться быстрее и легче?
Ответ. Четвертичная (если таковая имеется), третичная и вторичная. Первичная структура будет сохраняться дольше других, т.к. она образована более прочными связями.
Денатурация – это разрушение белка до первичной структуры, т.е. пептидные связи сохраняются (слайд 8).
Демонстрация опыта. В 5 небольших пробирок налить по 4 мл раствора альбумина. Первую пробирку нагреть в течение 6–10 с (до помутнения). Во вторую пробирку добавить 2 мл 3М HCl. В третью – 2 мл 3М NaOH. В четвертую – 5 капель 0,1 М AgNO3. В пятую – 5 капель 0,1 М NaNO3.
После проведения опыта учащиеся заполняют пробелы в определении понятия «денатурация» на рабочих листках.
Будут ли белки после денатурации проявлять свои специфические свойства?
Ответ. Большинство белков при денатурации утрачивают активность, т.к. белки проявляют свои специфические свойства только при наличии третичной и четвертичной структур.
Как вы полагаете, можно ли разрушить первичную структуру белка?
Ответ. Можно. Это происходит в организме при переваривании белковой пищи.
Одно из самых важных свойств белков – способность к гидролизу. При гидролизе белка происходит разрушение первичной структуры.
Какие вещества образуются при полном гидролизе белка?
Ответ. -аминокислоты.
Демонстрация опыта (заложенного перед уроком). В две пробирки наливают по 2 мл раствора куриного белка, в одну из них добавляют 1 мл насыщенного раствора фестала (таблетку предварительно освобождают от гладкой оболочки). Фестал – это ферментный препарат, облегчающий пищеварение, куда входят липаза (расщепляет жиры), амилаза (расщепляет углеводы), протеаза (расщепляет белки). Обе пробирки помещают в водяную баню при температуре 37–40 °С. В течение 30 мин продолжается процесс «переваривания» белка. По окончании нагревания в обе пробирки добавляют по 2 мл насыщенного раствора сульфата аммония или любого другого реагента, вызывающего денатурацию белка. В первой пробирке (контроль) образуется обильный белый осадок – белок денатурирует. Во второй пробирке (опыт) таких явлений не наблюдается – произошел гидролиз белка, а аминокислоты и пептиды с небольшой молекулярной массой не свертываются.
На основе результатов опыта заполните пропуски в определении понятия «гидролиз» на рабочих листках.
Какое значение для нашего организма имеет гидролиз белков и где он происходит?
Ответ. Получение аминокислот для нужд организма в результате процессов пищеварения начинается в желудке, заканчивается в двенадцатиперстной кишке.
Цветные реакции – качественные реакции на белки:
а) биуретовая реакция (демонстрация
опыта);
б) ксантопротеиновая реакция (демонстрация
опыта).
Заполните рабочие листки (обратите внимание на условия протекания этих реакций, это понадобится для проведения опытов на следующем уроке).
Рабочий листокТема: «Белки. Строение и свойства»Белки
____________________________________________________________________ Типы структур белка
Физические свойства Химические свойства Денатурация – это разрушение белка до … структуры под действием … , а также под действием растворов различных веществ (… , … , солей) и радиации. Гидролиз – это разрушение … структуры белка под действием … , а также водных растворов кислот или щелочей. Качественные реакции
Белок + ____________ = ____________
Белок + ____________ = ____________ |
IV. Домашнее задание
§3 по учебнику «Общая биология» под ред. Д.К. Беляева; §27 по учебнику Габриелян О.С. «Химия, 10-й класс».